Ver la fonte de Enzima

{{1000}}
{{Ficha xenérica}}
[[Ficheru:TPI1 structure.png|thumb|310px|Estructura de la [[triosafosfato isomerasa]]. Conformanza en forma de [[Estructura de les proteínes|diagrama de cintes]] arrodiáu pol modelu de rellenu d'espaciu de la proteína. Esta [[proteína]] ye una eficiente enzima arreyada nel procesu de tresformamientu d'[[azucres]] en [[enerxía]] nes célules.]]
Les '''enzimes'''<ref>{{DALLA|enzima|20509}}</ref> son [[molécules]] de naturaleza [[Proteína|proteico]] y estructural que [[catálisis|catalizan]] [[reaición química|reaiciones químiques]], siempres que seyan [[termodinámica]]mente posibles: una enzima fai qu'una reaición química que ye energéticamente posible (ver [[Enerxía llibre de Gibbs]]), pero que trescurre a una [[velocidá]] bien baxa, seya cinéticamente favorable, esto ye, trescurra a mayor velocidá qu'ensin la presencia de la enzima.<ref>{{Cita llibru|autor=Smith AL (Ed) ''et al.''|títulu=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology|editorial=Oxford University Press|allugamientu=Oxford [Oxfordshire]|añu=1997|isbn=0-19-854768-4}}</ref><ref>{{Cita llibru|autor=Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett|títulu=Biochemistry|editorial=Saunders College Pub|allugamientu=Philadelphia|añu=1999|páxines=426–7|isbn=0-03-022318-0}}</ref> Nestes reaiciones, les enzimes actúen sobre unes [[molécula|molécules]] denominaes [[Sustratu (bioquímica)|sustratos]], que conviértense en molécules distintes denominaes productos. Cuasi tolos procesos nes [[célula|célules]] precisen enzimes por qu'asocedan a unes tases significatives. A les reaiciones mediaes por enzimes denominar [[Reaición bioquímica|reaiciones]] enzimáticas.

Por cuenta de que les enzimes son desaxeradamente selectives coles sos [[Sustratu (bioquímica)|sustratos]] y la so velocidá crez solo con delles reaiciones, el conxuntu (''set'') d'enzimes sintetizaes nuna [[célula]] determina'l tipu de [[metabolismu]] que va tener cada célula. De la mesma, esta síntesis depende de la regulación de la espresión [[xen|xénica]].

Como tolos [[Catálisis|catalizadores]], les enzimes funcionen menguando la [[enerxía d'activación]] (ΔG<sup>‡</sup>) d'una reaición, de forma que s'acelera sustancialmente la [[Velocidá de reaición|tasa de reaición]]. Les enzimes nun alterien el balance enerxéticu de les reaiciones en qu'intervienen, nin modifiquen, poro, l'equilibriu de la reaición, pero consiguen acelerar el procesu inclusive millones de vegaes. Una reaición que se produz sol control d'una enzima, o d'un [[catalizador]] polo xeneral, algama l'equilibriu muncho más apriesa que la correspondiente reaición non catalizada.

Al igual qu'asocede con otros catalizadores, les enzimes nun son consumíes poles reaición que catalizan, nin alterien el so equilibriu químicu. Sicasí, les enzimes difieren d'otros catalizadores por ser más específiques. Les enzimes catalizan alredor de 4&nbsp;000 reaiciones bioquímiques distintes.<ref>{{Cita publicación|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|autor= Bairoch A.|añu= 2000|títulu= The ENZYME database in 2000 |revista=Nucleic Acids Res|volumen=28|páxines=304-305|id= PMID 10592255 }}</ref> Non tolos catalizadores bioquímicos son proteínes, pos delles molécules d'[[ARN]] son capaces de catalizar reaiciones (como la subunidad 16S de los [[ribosoma|ribosomes]] na que mora l'actividá [[peptidil transferasa]]).<ref>{{cita publicación |autor=Lilley D |títulu=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |publicación=Curr Opin Struct Biol |volume=15 |númberu=3 |páxines=313–23 |añu=2005 |pmid=15919196 |doi=10.1016/j.sbi.2005.05.002}}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Cech T |títulu=Structural biology. The ribosome is a ribozyme |publicación=Science |volume=289 |númberu=5481 |páxines=878–9 |añu=2000 |pmid=10960319 |doi=10.1126/science.289.5481.878}}</ref> Tamién cabo nomar unes molécules sintétiques denominaes [[enzima artificial|enzimes artificiales]] capaces de catalizar reaiciones químiques como les enzimes clásiques.<ref>{{cita publicación |autor=Groves JT |títulu=Artificial enzymes. The importance of being selective |publicación=Nature |volume=389 |númberu=6649 |páxines=329–30 |añu=1997 |pmid=9311771 | doi =10.1038/38602}}</ref>

L'actividá de les enzimes puede ser afeutada por otres molécules. Los [[Inhibidor enzimáticu|inhibidores enzimáticos]] son molécules que mengüen o torguen l'actividá de les enzimes, ente que los activadores son molécules qu'amonten dicha actividá. Coles mesmes, gran cantidá d'enzimes riquen de [[cofactor]]es pa la so actividá. Munches [[droga|drogues]] o fármacos son molécules inhibidoras. Igualmente, l'actividá ye afeutada pola [[temperatura]], el [[pH]], la [[Actividá enzimática|concentración de la mesma enzima]] y del sustratu, y otros factores físicu-químicos.

Delles enzimes son usaes comercialmente, por casu, na síntesis d'[[antibióticu|antibióticos]] y productos domésticos de llimpieza. Amás, son llargamente utilizaes en diversos procesos industriales, como son la fabricación d'[[alimentu|alimentos]], destinción de [[jeans|vaqueros]] o producción de [[biocombustible]]s.

== Etimoloxía y hestoria ==
[[Ficheru:Eduardbuchner.jpg|thumb|175px|right|[[Eduard Buchner]].]]
Dende finales del [[sieglu XVIII]] y principios del [[sieglu XIX]], conocíase la [[dixestión]] de la [[carne]] poles secreciones del [[estómagu]]<ref name="Reaumur1752">{{Cita publicación| apellíu= de Réaumur | nome= RAF | enllaceautor= René Antoine Ferchault de Réaumur | añu= 1752 | títulu= Observations sur la digestion des oiseaux | revista= Histoire de l'academie royale des sciences | volume= 1752|páxines= 266, 461}}</ref> y la conversión del [[almidón]] en [[azucre]] polos estractos de plantes y la [[cuspia (líquidu)|cuspia]]. Sicasí, nun fuera identificáu'l mecanismu subxacente.<ref>[http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York)]</ref> anque la primer enzima foi afayada por [[Anselme Payen]] y [[Jean-François Persoz]] en [[1833]].<ref>Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, Les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels», ''Annales de chimie et de physique'', 2ª serie, t. 53, 1833, p. 73-92, [https://books.google.be/books?id=Q9I3AAAAMAAJ Google Books].</ref>

Nel [[sieglu XIX]], cuando se taba estudiando la [[fermentadura]] del [[azucre]] nel [[alcohol]] con [[lleldu|lleldos]], [[Louis Pasteur]] llegó a la conclusión de qu'esta fermentadura yera catalizada por una fuercia vital contenida nes [[célula|célules]] del lleldu, llamaes [[formientu|formientos]], y primeramente pensóse que solo funcionaben con organismos vivos. Escribió que ''"la fermentadura del alcohol ye un actu rellacionáu cola vida y l'organización de les célules de los lleldos, y non cola muerte y la [[podrizu]] de les célules"''.<ref>{{Cita publicación|autor=Dubos J.|añu= 1951|títulu= Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind.|revista= Trends Biotechnol|volume=13|númberu=12|páxines=511-515|id= PMID 8595136}}</ref> Otra manera, otros científicos de la dómina como [[Justus von Liebig]], caltener na posición que defendía'l calter puramente químicu de la reaición de fermentadura.

En 1878 el fisiólogu [[Wilhelm Kühne]] (1837-1900) acuñó'l términu ''[[wiktionary:enzima|enzima]]'', que vien del [[Idioma griegu|griegu]] ''ενζυμον'' "en lleldu", pa describir esti procesu. La pallabra enzima foi usada dempués pa referise a sustancies inertes como la [[pepsina]]. Per otru llau, la pallabra "formientu" solía referise a l'actividá química producida por organismos vivientes.

En 1897 [[Eduard Buchner]] empezó a estudiar la capacidá de los estractos de lleldu pa lleldar azucre a pesar de l'ausencia de célules vivientes de lleldu. Nuna serie d'esperimentos na [[Universidá Humboldt de Berlín]], atopó que l'azucre yera lleldáu inclusive cuando nun había elementos vivos nos cultivos de célules de lleldos.<ref>{{cita web |url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html |títulu=Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at nobelprize.org |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}</ref> Llamó a la enzima que causa la fermentadura de la [[sacarosa]], “[[zimasa]]”.<ref>{{cita web |url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html |títulu=Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at nobelprize.org |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}</ref> En 1907 recibió'l [[Premiu Nobel de Química]] ''"poles sos investigaciones bioquímiques y l'afayar la fermentadura llibre de célules"''. Siguiendo l'exemplu de Buchner, les enzimes son usualmente nomaes d'alcuerdu a la reaición que producen. De normal, el sufixu "-rusti" ye amestáu al nome del sustratu (p. ex., la [[lactasa]] ye la enzima que degrada [[lactosa]]) o al tipu de reaición (p. ex., l'[[ADN polimerasa]] forma polímeros d'[[ADN]]).

N'amosando que les enzimes pueden funcionar fora d'una célula viva, el próximu pasu yera determinar la so naturaleza bioquímica. En munchos de los trabayos iniciales notóse que l'actividá enzimática taba acomuñada con [[proteína|proteínes]], pero dalgunos científicos (como'l premiu Nobel [[Richard Willstätter]]) argumentaben que les proteínes yeren a cencielles el tresporte pa les verdaderes enzimes y que les proteínes ''per se'' nun yeren capaces de realizar [[catálisis]]. Sicasí, en 1926, [[James B. Sumner]] demostró que la enzima [[ureasa]] yera una proteína puro y cristalizólo. Summer fixo lo mesmo cola enzima [[catalasa]] en 1937. La conclusión de que les proteínes pures podíen ser enzimes foi definitivamente probada por [[John Howard Northrop]] y [[Wendell Meredith Stanley]], quien trabayaron con diverses enzimes dixestives como la [[pepsina]] (1930), la [[tripsina]] y la [[quimotripsina]]. Estos trés científicos recibieron el Premiu Nobel de Química en 1946.<ref>{{cita web |url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ |títulu=Nobel prize for Chemistry laureates at nobelprize.org |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}</ref>

El descubrimientu de que les enzimes podíen ser cristalizaes dexaba que les sos estructures fueren resueltes por aciu téuniques de [[cristalografía]] y [[difraición de rayos X]]. Esto llevóse a cabu en primer llugar cola [[lisozima]], una enzima atopada nes [[llárima|llárimes]], la [[cuspia (líquidu)|cuspia]] y los [[Güevu (bioloxía)|güevos]], capaces de dixerir la paré de delles [[bacteria|bacteries]]. La estructura foi resuelta por un grupu lideráu por [[David Chilton Phillips]] y publicada en 1965.<ref>{{Cita publicación|autor=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.|añu= 1965|títulu= Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution. |revista= Nature |volume=22|númberu=206|páxines=757-761|id= PMID 5891407}}</ref> Esta estructura d'alta resolución de les [[lisozima|lisozimes]], marcó l'empiezu nel campu de la [[bioloxía estructural]] y l'esfuerciu por entender cómo les enzimes trabayen nel orde molecular.

== Estructures y mecanismos ==
[[Ficheru:Carbonic anhydrase.png|thumb|300px|Diagrama de cintes que representa la estructura d'una [[anhidrasa carbónica]] de tipu II. La esfera gris representa al [[cofactor]] [[cinc]] asitiáu nel centru activu.]]
Les enzimes son xeneralmente proteínes globulares que pueden presentar tamaños bien variables, dende 62 [[aminoácidu|aminoácidos]] como nel casu del [[monómero]] de la [[4-Oxalocrotonato tautomerasa|4-oxalocrotonato tautomerasa]],<ref>{{Cita publicación|autor=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |títulu=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |revista=J. Biol. Chem. |volume=267 |númberu=25 |páxines=17716-21 |añu=1992 |pmid=1339435}}</ref> hasta los 2&nbsp;500 presentes na [[sintasa d'ácidos grasos]].<ref>{{Cita publicación|autor=Smith S |títulu=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |revista=FASEB J. |volume=8 |númberu=15 |páxines=1248–59 |añu=1994 |pmid=8001737}}</ref>

Les actividaes de les enzimes vienen determinaes pola so estructura tridimensional, que vien de la mesma determinada pola secuencia d'aminoácidos.<ref>{{Cita publicación|autor=Anfinsen C.B.|añu= 1973|títulu= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|revista= Science|páxines= 223-230|id= PMID 4124164}}</ref> Sicasí, anque la estructura determina la función, predicir una nueva actividá enzimática basándose namái na estructura d'una proteína ye bien difícil, y un problema entá non resueltu.<ref>{{cita publicación |autor=Dunaway-Mariano D |títulu=Enzyme function discovery |publicación=Structure |volume=16 |númberu=11 |páxines=1599–600 |añu=2008 |mes=payares |pmid=19000810 |doi=10.1016/j.str.2008.10.001}}</ref>

Cuasi toles enzimes son muncho más grandes que los sustratos sobre los qu'actúen, y solo una pequeña parte de la enzima (alredor de 3 a 4 [[aminoácidu|aminoácidos]]) ta direutamente arreyada na catálisis.<ref>{{cita web |url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |títulu=The Catalytic Site Atles at The European Bioinformatics Institute |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}</ref> La rexón que contién estes residuos encargaes de catalizar la reaición ye denomada ''[[centru activu]]''. Les enzimes tamién pueden contener sitios cola capacidá de xunir [[cofactor]]es, necesarios dacuando nel procesu de [[catálisis]], o de xunir pequeñes molécules, como los sustratos o productos (direutos o indireutos) de la reaición catalizada. Estes uniones de la enzima colos sos propios sustratos o productos pueden amontar o menguar l'actividá enzimática, dando llugar asina a una regulación por [[retroalimentación]] positiva o negativa, según el casu.

Al igual que les demás proteínes, les enzimes componer d'una cadena llinial d'[[aminoácidu|aminoácidos]] que se [[plegamientu de proteínes|plieguen]] mientres el procesu de [[síntesis proteica|traducción]] pa dar llugar a una [[estructura terciaria]] tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividá. Cada secuencia d'aminoácidos ye única y por tanto da llugar a una estructura única, con propiedaes úniques. N'ocasiones, proteínes individuales pueden xunise a otres proteínes pa formar complexos, no que se denomina [[estructura cuaternaria]] de les proteínes.

La mayoría de les enzimes, al igual que'l restu de les proteínes, pueden ser desnaturalizadas si vense sometíes a axentes [[Desnaturalización (bioquímica)|desnaturalizantes]] como'l [[calor]], los [[pH]]s estremos o ciertos compuestos como'l [[SDS]]. Estos axentes destrúin la estructura terciaria de les proteínes de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición. Una consecuencia de la desnaturalización ye la perda o amenorga de la función, de la capacidá enzimática.. 

=== Especificidá ===

Les enzimes suelen ser bien específiques tantu del tipu de reaición que catalizan como del [[Sustratu (bioquímica)|sustratu]] arreyáu na reaición. La forma, la carga y les carauterístiques [[hidrófilu|hidrofílicas]]/[[hidrófobu|hidrofóbiques]] de les enzimes y los sustratos son los responsables de dicha especificidá. La [[constante d'especificidá]], ye una midida de la eficiencia d'una enzima, una y bones la velocidá de la reaición alcuéntrase direutamente rellacionada cola frecuencia cola que s'atopen les molécules d'enzima y sustratu. Les enzimes tamién pueden amosar un eleváu grau d'[[estereoespecificidad]], [[regioselectividad]] y [[quimioselectividad]].<ref>{{Cita publicación|autor= Jaeger KE, Eggert T.|añu= 2004|títulu= {{lang|en|Enantioselective biocatalysis optimized by direuted evolution.}}| pub-periódica=Curr Opin Biotechnol.|volume= 15(4)|páxina= 305-313|id= PMID 15358000}}</ref>

Dalgunes d'estes enzimes qu'amuesen una elevada especificidá y precisión na so actividá son aquelles arreyaos na [[Replicación d'ADN|replicación]] y [[biosíntesis|espresión]] del [[xenoma]]. Estes enzimes tienen eficientes sistemes de comprobación y correición d'errores, como nel casu de l'[[ADN polimerasa]], que cataliza una reaición de replicación nun primer pasu, pa comprobar darréu si'l productu llográu ye'l correutu.<ref>{{Cita publicación|autor= Shevelev IV, Hubscher O.|añu= 2002|títulu= {{lang|en|The 3' 5' exonucleases.}}| pub-periódica= Nat Rev Mol Cell Biol.|volume= 3|númberu= 5|páxina= 364-376|id= PMID 11988770}}</ref> Esti procesu, que tien llugar en dos pasos, da como resultáu una media de tasa d'error increíblemente baxa, en redol a 1 error cada 100 millones de reaiciones en determinaes polimerasas de [[mamíferu|mamíferos]].<ref>Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) ''Biochemistry.'' W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6</ref> Esti tipu de mecanismos de comprobación tamién fueron reparaos na [[ARN polimerasa]],<ref>{{Cita publicación|autor= Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|añu= 2006|títulu= {{lang|en|Transcript-assisted transcriptional proofreading.}}| pub-periódica= Science.|volume= 313|páxina= 518-520|id= PMID 16873663}}</ref> na ARNt aminoacil sintetasa<ref>{{Cita publicación|autor= Ibba M, Soll D.|añu= 2000|títulu= {{lang|en|Aminoacyl-tRNA synthesis.}}| pub-periódica= Annu Rev Biochem.|volume= 69|páxina= 617-650|id= PMID 10966471}}</ref> y na actividá de seleición de los aminoacil-tRNAs.<ref>{{Cita publicación|autor= Rodnina MV, Wintermeyer W.|añu= 2001|títulu= {{lang|en|Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms.}}| pub-periódica= Annu Rev Biochem.|volume= 70|páxina= 415-435|id= PMID 11395413}}</ref>

Aquelles enzimes que producen [[metabolito secundariu|metabolitos secundarios]] son denominaes promiscuas, yá que pueden actuar sobre una gran variedá de sustratos. Por ello, suxirióse qu'esta amplia especificidá de sustratu podría ser clave na evolución y diseñu de nueves rutes biosintéticas.<ref>{{cita web |url=http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |títulu={{lang|en|The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function}} |fechaaccesu=11 de setiembre de 2006 |apellíu=Firn |nome=Richard |urlarchivu=https://web.archive.org/web/20061031063451/http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |fechaarchivu=2006-10-31 }}</ref>

==== Modelu de la "llave-pesllera" ====
Les enzimes son bien específiques, como suxirió [[Emil Fischer]] en [[1894]]. Con base a les sos resultaos dedució que dambes [[molécules]], la enzima y la so [[Sustratu (bioquímica)|sustratu]], tienen complementariedá xeométrica, esto ye, les sos estructures encaxen esautamente una na otra,<ref>{{Cita publicación|autor= Fischer Y.|añu= 1894|títulu= {{lang|en|Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme}}| pub-periódica=Ber. Dt. Chem. Gues.|volume=27|páxina=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer }}</ref> polo qu'esti modelu foi denomináu como modelu de la "llave-pesllera", refiriéndose a la enzima como a una especie de [[pesllera]] y al sustratu como a una [[llave]] qu'encaxa de forma perfecta en dicha pesllera. Una llave solo funciona na so pesllera y non n'otres peslleres. Sicasí, magar esti modelu esplica la especificidá de les enzimes, falla al intentar esplicar la estabilización del [[estáu de transición]] que llogren adquirir les enzimes.

==== Modelu del encaxe inducíu ====
[[Ficheru:Induced fit diagram es.svg|thumb|450px|Diagrama que esquematiza la manera d'aición del modelu del encaxe inducíu.]]
En 1958, [[Daniel Koshland]] suxer un cambéu al modelu de la llave-pesllera: les enzimes son estructures bastante flexibles y asina el sitiu activu podría camudar la so conformanza estructural pola interaición col sustratu.<ref>{{Cita publicación|url=http://www.pnas.org/cgi/reprint/44/2/98|autor=Koshland D. Y.|añu= 1958|títulu= {{lang|en|Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis}}|pub-periódica=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|númberu=2|páxina=98-104|id= PMID 16590179}}</ref> Como resultáu d'ello, la [[proteína|cadena aminoacídica]] que compón el sitiu activu ye moldiada en posiciones precises, lo que dexa a la enzima llevar a cabu la so función catalítica. En dellos casos, como nes [[glicosidasa|glicosidases]], el sustratu camuda llixeramente de forma pa entrar nel sitiu activu.<ref>{{Cita publicación|autor=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|añu= 2002|títulu= {{lang|en|Glycosidase mechanisms.}}|pub-periódica=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|númberu=5|páxina=619-629|id= PMID 12413546}}</ref> El [[sitiu activu]] continua dichu cambéu hasta que'l sustratu ta dafechu xuníu, momentu nel cual queda determinada la forma y la carga final.<ref>{{Cita llibru|apellíos=Boyer|nome=Rodney|títulu=Concepts in Biochemistry|añu-orixinal=2002|fechaaccesu=21 d'abril de 2007|edición=2nd|editorial=John Wiley & Sons, Inc.|allugamientu=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.|isbn=0-470-00379-0|páxines=137–8|capítulu=6|añu=2002|oclc=51720783}}</ref>

=== Mecanismos ===
Les enzimes pueden actuar de diverses formes, como se va ver de siguío, siempres dando llugar a un amenorgamientu del valor de ΔG<sup>‡</sup>:<ref>{{Cita llibru|autor=Fersht, Alan|títulu=Enzyme structure and mechanism|editorial=W.H. Freeman|ubicación=San Francisco|añu=1985|páxines=50–2|isbn=0-7167-1615-1}}</ref>
* Amenorgamientu de la [[enerxía d'activación]] por aciu la creación d'un [[ambiente]] nel cual l'estáu de transición ye estabilizáu (por casu, forzando la forma d'un sustratu: la enzima produz un cambéu de conformanza del sustratu xuníu'l cual pasa a un estáu de transición, de cuenta que ve amenorgada la cantidá d'[[enerxía]] que precisa pa completar la transición).
* Amenorgando la enerxía del estáu de transición, ensin afectar la forma del sustratu, por aciu la creación d'un ambiente con una distribución de carga óptima por que se xenere dichu estáu de transición.
* Apurriendo una ruta alternativa. Por casu, reaccionando temporalmente col sustratu pa formar un complexu entemediu enzima/sustratu (ES), que nun sería facedera n'ausencia d'enzima.
* Amenorgando la variación d'entropía necesaria p'algamar l'estáu de transición (enerxía d'activación) de la [[reaición]] por aciu l'aición d'empobinar correutamente los sustratos, favoreciendo asina que se produza dicha reaición.
* Amontando la [[velocidá]] de la enzima por aciu un aumentu de [[temperatura]]. La medría de temperatura facilita l'aición de la enzima y dexa que s'amonte entá más la so velocidá de reaición. Sicasí, si la temperatura álzase demasiáu, la conformanza estructural de la enzima puede trate afeutada, amenorgando asina la so velocidá de reaición, y solo recuperando la so actividá óptima cuando la temperatura amenórgase. Sicasí, delles enzimes son termolábiles y trabayen meyor a baxes temperatures.

Hai de solliñar qu'esti efeutu entrópico implica la desestabilización del estáu basal,<ref>{{Cita llibru|autor=Jencks, William P.|títulu=Catalysis in chemistry and enzymology|editorial=Dover|allugamientu=Mineola, N.Y|añu=1987|isbn=0-486-65460-5}}</ref> y la so contribución a la catálisis ye relativamente pequeña.<ref>{{cita publicación |autor=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A |títulu=How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |publicación=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=97 |númberu=22 |páxines=11899–904 |añu=2000 |pmid=11050223 |doi=10.1073/pnas.97.22.11899 |pmc=17266}}</ref>

==== Estabilización del estáu de transición ====
La comprensión del orixe del amenorgamientu del valor de ΔG<sup>‡</sup> nuna reaición enzimática rique elucidar primeramente cómo les enzimes pueden estabilizar el so estáu de transición, más que l'estáu de transición de la reaición. Aparentemente, la forma más efeutiva p'algamar la estabilización ye l'usu de fuercies [[electrostática|electrostátiques]], concretamente, teniendo un ambiente polar relativamente fitu que pueda empobinase escontra la distribución de carga del estáu de transición. Esi tipu d'ambientes nun esisten nin se xeneren n'ausencia d'enzimes.<ref>{{cita publicación |autor=Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH |títulu=Electrostatic basis for enzyme catalysis |publicación=Chem. Rev. |volume=106 |númberu=8 |páxines=3210–35 |añu=2006 |pmid=16895325 | doi =10.1021/cr0503106}}</ref>

==== Dinámica y función ====
La [[dinámica]] interna de les enzimes ta rellacionada colos sos mecanismos de catálisis.<ref>{{cita publicación |autor=Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D |títulu=Enzyme dynamics during catalysis |publicación=Science |volume=295 |númberu=5559 |páxines=1520–3 |añu=2002 |mes=febreru |pmid=11859194 |doi=10.1126/science.1066176 }}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Agarwal PK |títulu=Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes |publicación=J. Am. Chem. Soc. |volume=127 |númberu=43 |páxines=15248–56 |añu=2005 |mes=payares |pmid=16248667 |doi=10.1021/ja055251s }}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W |títulu=Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis |publicación=Nature |volume=438 |númberu=7064 |páxines=117–21 |añu=2005 |mes=payares |pmid=16267559 |doi=10.1038/nature04105 }}</ref> La dinámica interna defínese como'l [[movimientu]] de distintos partes de la estructura de la enzima, dende residuos individuales d'[[aminoácidos]], hasta grupos d'aminoácidos o inclusive un [[dominiu proteicu]] enteru. Estos movimientos producir a distintes escales de tiempu que van dende [[femtosegundos]] hasta [[segundu|segundos]]. Cuasi cualquier residuu de la estructura de la enzima puede contribuyir nel procesu de catálisis per mediu de movimientos dinámicos.<ref>{{cita publicación|url=http://www.cell.com/structure/abstract/S0969-2126%2805%2900167-X |autor=Yang LW, Bahar I |títulu=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes| publicación=Structure |fecha=5 de xunu de 2005 |volume=13 |páxines=893–904 |pmid=15939021 |doi=10.1016/j.str.2005.03.015|númberu=6|pmc=1489920}}</ref><ref>{{cita publicación |doi=10.1073/pnas.052005999 |autor=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|títulu=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| publicación=Proc Natl Acad Sci USA.|fecha=5 de marzu de 2002 |volume=99 |páxines=2794–9 |pmid=11867722 |númberu=5 |pmc=122427}}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Agarwal PK, Geist A, Gorin A |títulu=Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A |publicación=Biochemistry |volume=43 |númberu=33 |páxines=10605–18 |añu=2004 |mes=agostu |pmid=15311922 |doi=10.1021/bi0495228 }}</ref><ref>{{cita publicación|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|autor=Tousignant A, Pelletier JN.|títulu=Protein motions promote catalysis|publicación=Chem Biol.|añu=2004|mes=agostu|volume=11|númberu=8|páxines=1037–42|pmid=15324804 |doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007}}</ref> Los movimientos de les proteínes son vitales en munches enzimes. Dichos movimientos van poder ser más o menos importantes según si los cambeos conformacionales producir por vibraciones pequeñes y rápides o grandes y lentes, y dicha importancia va depender del tipu de reaición que lleve a cabu la enzima. Sicasí, anque estos movimientos son importantes nel procesu d'unión y lliberación de sustratos y productos, entá nun ta claru si estos movimientos ayuden a acelerar los pasos químicos de les reaiciones enzimáticas.<ref>{{cita publicación |autor=Olsson MHM, Parson WW, Warshel A |títulu=Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis |publicación=Chem. Rev. |volume=106 |númberu=5 |páxines=1737–56 |añu=2006 |doi=10.1021/cr040427y |pmid=16683752 |apellíu1=Olsson |nome1=MH |apellíu2=Parson |nome2=WW |apellíu3=Warshel |nome3=A }}</ref> Estes nueves meyores tamién tienen implicaciones na comprensión de los efeutos alostéricos y nel desenvolvimientu de nuevos [[fármacu|fármacos]].

=== Modulación alostérica ===

[[Ficheru:Enzyme allostery es.svg|thumb|250px|right|Transición alostérica d'una enzima ente los estaos R y T, estabilizada por un [[agonista]] (A), un inhibidor (I) y un sustratu (S).]]

Los sitios [[alosterismo|alostéricos]] son zones de la enzima con capacidá de reconocer y xunir determinaes molécules na célula. Les uniones a les que dan llugar son débiles y non [[covalente]]s, y xeneren un cambéu na conformanza estructural de la enzima que repercute nel sitiu activu, afectando asina a la velocidá de reaición.<ref>{{cita publicación |autor=Neet KE |títulu=Cooperativity in enzyme function: equilibrium and kinetic aspects |publicación=Meth. Enzymol. |volume=249 |número= |páxina=519–67 |añu=1995 |pmid=7791626 }}</ref> Les [[regulación alostérica|interaiciones alostéricas]] pueden tanto tornar como activar enzimes, y son una forma bien común de controlar les enzimes nes célules.<ref>{{cita publicación |autor=Changeux JP, Edelstein SJ |títulu=Allosteric mechanisms of signal transduction |publicación=Science |volume=308 |númberu=5727 |páxines=1424–8 |añu=2005 |mes=xunu |pmid=15933191 |doi=10.1126/science.1108595 }}</ref>

== Cofactores y coenzimes ==
[[Ficheru:Transketolase + TPP.png|thumb|400px|[[Vitamina B1|Tiamina]] pirofosfato amosar nuna superficie globular opacu con un hoyuelo amarráu abiertu onde'l submarín y cofacores demuestren como diagrames de palos. y les estructures químiques por tiamina pirofosfato, cofactor en mariellu, y el submarín de [[Xilulosa-5-fosfatu]] en negru.]]
=== Cofactores ===
Delles enzimes nun precisen nengún componente adicional p'amosar una total actividá. Sicasí, otres enzimes riquen la unión de molécules non proteiques denominaes [[cofactor]]es pa poder exercer la so actividá.<ref>{{cita web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |títulu=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor |fechaaccesu=30 d'ochobre de 2007 |apellíu=de Bolster |nome=M.W.G. |añu=1997 |editorial=International Union of Pure and Applied Chemistry}}</ref> Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complexos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la [[flavina]] o'l grupu [[hemo]]. Los cofactores orgánicos pueden ser de la mesma [[grupos prostéticos]], que se xunen fuertemente a la enzima, o [[coenzima|coenzimes]], que son lliberaos del sitiu activu de la enzima mientres la reaición. Les coenzimes inclúin compuestos como'l [[NADH]], el [[NADPH]] y el [[adenosín trifosfato]]. Estes molécules tresfieren grupos funcionales ente enzimes.<ref>{{cita web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |títulu=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme |fechaaccesu=30 d'ochobre de 2007 |apellíu=de Bolster |nome=M.W.G. |añu=1997 |editorial=International Union of Pure and Applied Chemistry}}</ref>

Un exemplu d'una enzima que contién un cofactor ye l'[[anhidrasa carbónica]], na cual el [[cinc]] (cofactor) caltiénse xuníu al sitiu activu, tal que s'amuesa na figura anterior ([[Enzima#Estructures y mecanismos|asitiada al entamu de la seición "Estructures y mecanismos"]]).<ref>{{cita publicación |autor=Fisher Z, Hernandez Prada JA, El to C, Dulda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R.|añu=2005|títulu=Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II| publicación=Biochemistry.|volume=44 |númberu=4|páxines=1097–115|pmid=15667203|doi=10.1021/bi0480279}}</ref> Estes molécules suelen atopase xuníes al sitiu activu y tán implicaes na catálisis. Por casu, la flavina y el grupu hemo suelen tar implicaos en reaiciones [[redox]].

Les enzimes que riquen un cofactor pero nun lu tienen xuníu son denominaes ''apoenzimes'' o ''apoproteínas''. Una apoenzima xunto con cofactor(es) ye denomada ''holoenzima'' (que ye la forma activa). La mayoría de los cofactores nun se xunen covalentemente a les sos enzimes, pero sí lu faen fuertemente. Sicasí, los grupos prostéticos pueden tar covalentemente xuníos, como nel casu de la [[tiamina pirofosfato]] na enzima [[piruvato deshidrogenasa]]. El términu "holoenzima" tamién puede ser aplicáu a aquelles enzimes que contienen múltiples subunidades, como nel casu de l'[[ADN polimerasa]], onde la holoenzima ye'l complexu con toles subunidades necesaries pa llevar a cabu l'actividá enzimática.

=== Coenzimes ===
[[Ficheru:NADH-3D-vdW.png|thumb|left|150px|Modelu tridimensional d'esferes de la coenzima NADH.]]
Les coenzimes son pequeñes molécules orgániques que tresporten grupos químicos d'una enzima a otra.<ref>{{Cita llibru|autor=Wagner, Arthur L.|títulu=Vitamins and Coenzymes|editorial=Krieger Pub Co|añu=1975|isbn=0-88275-258-8}}</ref> Dalgunos d'estos compuestos, como la [[riboflavina]], la [[tiamina]] y el [[acedu fólico]] son [[vitamines]] (les cualos nun pueden ser sintetizaos la cuenta pol cuerpu humanu y tienen de ser incorporaos na dieta). Los grupos químicos intercambiaos inclúin el ion [[hidruru]] (H<sup>-</sup>) tresportáu por [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NAD o NADP<sup>+</sup>]], el grupu [[fosfatu]] tresportáu pol [[adenosín trifosfato|ATP]], el grupu [[acetilu]] tresportáu pola [[coenzima A]], los grupos formil, metenil o metil tresportaos pol [[acedu fólico]] y el grupu metil tresportáu pola [[S-Adenosil metionina]].

Por cuenta de que les coenzimes sufren un cambéu químicu de resultes de l'actividá enzimática, ye útil considerar a les coenzimes como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a munches enzimes distintes. Por casu, conócense alredor de 700 enzimes qu'utilicen la coenzima NADH.<ref>[http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081211024816/http://www.brenda.uni-koeln.de/ |date=2008-12-11 }}. Consultáu'l 4 d'abril de 2007.</ref>

Les coenzimes suelen tar de cutio refaciéndose y les sos concentraciones suelen caltenese a unos niveles fixos nel interior de la célula: por casu, el NADPH ye refechu al traviés de la [[ruta de les pentosas fosfatu]] y la ''S''-Adenosil metionina per mediu de la [[metionina adenosiltransferasa]]. Esta rexeneración continua significa qu'inclusive pequeñes cantidaes de coenzimes son utilizaes intensivamente. Por casu, el cuerpu humanu gasta'l so propiu pesu en ATP acaldía.<ref>{{cita publicación |autor=Törnroth-Horsefield S, Neutze R |títulu=Opening and closing the metabolite gate |publicación=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=105 |númberu=50 |páxines=19565–6 |añu=2008 |mes=avientu |pmid=19073922 |doi=10.1073/pnas.0810654106 |url=http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19073922 |pmc=2604989}}</ref>

== Termodinámica ==
[[Ficheru:Catalisis enzimatica1.svg|thumb|300px|Gráfica de les enerxíes de les distintes fases d'una [[reaición química]]. Los sustratos precisen muncha enerxía p'algamar l'[[estáu de transición]], pero una vegada alcanzáu, tresformar en productos. La enzima estabiliza l'estáu de transición, amenorgando la enerxía necesaria pa formar los productos.]]
Al igual qu'asocede con tolos [[catalizador]]es, les enzimes nun alterien l'equilibriu químicu de la reaición. Xeneralmente, en presencia d'una enzima, la reaición avanza na mesma direición na que lo fadría n'ausencia d'enzima, solo que más rápidu. Sicasí, n'ausencia d'enzima, podría producise una reaición bonal que xenerara un productu distintu por cuenta de qu'en eses condiciones, dichu productu distintu fórmase más rápido.

Amás, les enzimes pueden acoplar dos o más reaiciones, polo qu'una reaición termodinámicamente favorable pue ser utilizada pa favorecer otra reaición termodinámicamente desfavorable. Por casu, la [[hidrólisis]] d'[[adenosín trifosfato|ATP]] suel ser utilizada pa favorecer otres reaiciones químiques.<ref name=Nicholls>{{Cita llibru|autor=Ferguson, S. J.; Nicholls, David; Ferguson, Stuart|títulu=Bioenergetics 3|editorial=Academic|ubicación=San Diego|añu=2002|isbn=0-12-518121-3|edición=3rd}}</ref>

Les enzimes catalizan reaiciones químiques tantu nun sentíu como nel contrariu. Nunca alterien l'equilibriu, sinón namái la velocidá a la que ye alcanzáu. Por casu, l'[[anhidrasa carbónica]] cataliza la so reaición nuna o otra direición dependiendo de la concentración de los reactantes, como puede vese de siguío:

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow 
H_2CO_3}</math> (en [[Texíu (bioloxía)|texíos]]; alta concentración de CO<sub>2</sub>)
: <math>\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow
CO_2 + H_2O}</math> (en [[pulmones]]; baxa concentración de CO<sub>2</sub>)

Si l'equilibriu vese bien movíu nun sentíu de la reaición, esto ye, conviértese nuna reaición bien [[exergónica]], la reaición faise efeutivamente irreversible. So estes condiciones, la enzima namái catalizará la reaición na direición dexada dende un puntu de vista termodinámicu.

== Cinética ==
{{AP|Cinética enzimática}}
[[Ficheru:Equilibrio enzima-sustrato.svg|thumb|left|300px|Mecanismu pa una reaición catalizada por una enzima con un únicu sustratu. La enzima (Y) xune un sustratu (S) y xenera un productu (P).]]
La [[cinética enzimática]] ye l'estudiu de cómo les enzimes xunir a les sos sustratos y tresformar en productos. Los datos d'equilibrios utilizaos nos estudios cinéticos son llograos por aciu [[ensayu enzimático|ensayo enzimáticos]].

En 1902, [[Victor Henri]]<ref>{{cita publicación|autor=Henri, V.|añu=1902|títulu=Theorie generale de l'action de quelques diastases|publicación=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|volume=135|páxines=916–9}}</ref> propunxo una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero los sos datos esperimentales nun fueron bien útiles por cuenta de que la importancia de la concentración del ion d'[[hidróxenu]] entá nun yera considerada. Dempués de que [[Peter Lauritz Sørensen]] definiera la escala logarítmica del [[pH]] ya introduxera el conceutu de "tampón" (''buffer'') en 1909,<ref>{{cita publicación|autor=Sørensen,P.L.|añu=1909|títulu=Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|pub-periódica=Biochem. Z.|volume=21|páxina=131–304}}</ref> el químicu alemán [[Leonor Michaelis]] y el so postdoctoral canadiense [[Maud Leonora Menten]] repitieron los esperimentos de Henri confirmando la so ecuación, qu'anguaño ye conocida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (o a cencielles [[cinética de Michaelis-Menten]]).<ref>{{cita publicación|autor=Michaelis L., Menten M.|añu=1913|títulu=Die Kinetik der Invertinwirkung|publicación=Biochem. Z.|volume=49|páxines=333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation]. Consultáu'l 6 d'abril de 2007.</ref> El so trabayu foi desenvueltu más en fondura por [[George Edward Briggs]] y [[J. B. S. Haldane]], quien llograron les ecuaciones cinétiques que s'atopen tan llargamente estendíes na actualidá.<ref>{{cita publicación|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|autor=Briggs G. Y., Haldane J. B. S.|añu=1925|títulu=A note on the kinetics of enzyme action|publicación=Biochem. J.|volume=19|páxines=339–339|pmid=16743508|númberu=2|pmc=1259181}}</ref>

La mayor contribución de Henri foi la idea d'estremar les reaiciones enzimáticas en dos etapes. Na primera, el sustratu xúnese reversiblemente a la enzima, formando'l complexu enzima-sustratu (tamién denomináu complexu Michaelis). Na segunda, la enzima cataliza la reaición y llibera el productu.

[[Ficheru:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction-es.svg|thumb|300px|right|Curva de saturación d'una reaición enzimática onde s'amuesa la rellación ente la concentración de sustratu y la velocidá de la reaición.]]

Les enzimes pueden catalizar hasta dellos millones de reaición per segundu. Por casu, la descarboxilación non enzimática de la [[orotidina 5'-monofosfato]] tien una vida media de 78 millones d'años. Sicasí, cuando la enzima [[orotidina 5'-fosfatu descarboxilasa]] ta presente nel mediu, esi mesmu procesu tarda apenes 25 milisegundos.<ref>{{cita publicación |autor=Radzicka A, Wolfenden R.|añu=1995|títulu=A proficient enzyme |publicación=Science |volume=6|númberu=267|páxines=90–931|pmid=7809611 | doi =10.1126/science.7809611}}</ref> Les velocidaes de les enzimes dependen de les condiciones de la solución y de la concentración de sustratu. Aquelles condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperatures elevaes, pHs estremos o altes concentraciones de sal, enzanquen o torguen l'actividá enzimática, ente qu'elevaes concentraciones de sustratu tienden a amontar l'actividá. P'atopar la máxima velocidá d'una reaición enzimática, la concentración de sustratu amontar hasta que se llogra una tasa constante de formación de productu (vease la curva de saturación representada na figura de la derecha). La saturación asocede porque, cuando la concentración de sustratu aumenta, mengua la concentración d'enzima llibre, que se convierte na forma con sustratu xuníu (ES). A la máxima velocidá (''V''<sub>max</sub>) de la enzima, tolos sitios activos de dicha enzima tienen sustratu xuníu, y la cantidá de complexos ES ye igual a la cantidá total d'enzima.
Sicasí, ''V''<sub>max</sub> ye solo una de les constantes cinétiques de la enzima. La cantidá de sustratu necesariu pa llograr una determinada velocidá de reaición tamién ye importante. Esti parámetru vien dau pola [[constante de Michaelis-Menten]] (''K''<sub>m</sub>), que vien ser la concentración de sustratu necesaria por que una enzima algame la metá de la so velocidá máxima. Cada enzima tien un valor de ''K''<sub>m</sub> carauterísticu pa un determináu sustratu, que puede dicinos cómo d'allegáu ye la unión ente'l sustratu y l'enzima. Otra constante útil ye ''k''<sub>cat</sub>, que ye'l númberu de molécules de sustratu procesaes per cada sitiu activu per segundu.

La eficiencia d'una enzima puede ser espresada en términos de ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>, no que se denomina constante d'especificidá, qu'incorpora la [[constante de velocidá]] de toles fases de la reaición. Por cuenta de que la constante d'especificidá contempla tantu l'afinidá como la capacidá catalítica, ye un parámetru bien útil pa comparar distintes enzimes o la mesma enzima con distintes sustratos. El valor máximu teóricu de la constante d'especificidá ye denomináu llende d'espardimientu tien un valor de 10⁸-10⁹ (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>). Llegaos a esti puntu, cada choque de la enzima cola so sustratu da llugar a la catálisis, colo que la velocidá de formación de productu nun se ve llindada pola velocidá de reaición, sinón pola velocidá d'espardimientu. Les enzimes que tienen esta propiedá son llamaes ''[[enzimes catalíticamente perfectes]]'' o ''cinéticamente perfectes''. Exemplos d'esti tipu d'enzimes son la [[triosa fosfatu isomerasa]], l'[[anhidrasa carbónica]], l'[[acetilcolinesterasa]], la [[catalasa]], la [[fumarasa]], la [[beta-lactamasa]] y la [[superóxidu dismutasa]].

La cinética de Michaelis-Menten depende de la [[llei d'aición de mases]], que se deriva partiendo de los supuestos d'[[espardimientu (física)|espardimientu]] llibre y choque al azar. Sicasí, munchos procesos bioquímicos o celulares esviar significativamente d'estes condiciones, por causa de fenómenos como'l [[crowding macromolecular]], la separación d'etapes ente enzima-sustratu-productu, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.<ref>{{cita publicación |autor=Ellis RJ |títulu=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated |publicación=Trends Biochem. Sci. |volume=26 |númberu=10 |páxines=597–604 |añu=2001 |pmid=11590012 |doi=10.1016/S0968-0004(01)01938-7}}</ref> Sicasí, nestes situaciones puede aplicase una cinética de Michaelis-Menten [[fractal]].<ref>{{cita publicación |autor=Kopelman R |títulu=Fractal Reaction Kinetics |publicación=Science |volume=241 |númberu=4873 |páxines=1620–26 |añu=1988 | doi =10.1126/science.241.4873.1620 |pmid=17820893}}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Savageau MA |títulu=Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics |publicación=J. Theor. Biol. |volume=176 |númberu=1 |páxines=115–24 |añu=1995 |pmid=7475096 |doi=10.1006/jtbi.1995.0181}}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Schnell S, Turner TE |títulu=Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws |publicación=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volume=85 |númberu=2–3 |páxines=235–60 |añu=2004 |pmid=15142746 |doi=10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012}}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Xu F, Ding H |títulu=A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects |publicación=Appl. Catal. A: Xen. |volume=317 |númberu=1 |páxines=70–81 |añu=2007 |doi=10.1016/j.apcata.2006.10.014 }}</ref>

Delles enzimes presenten una cinética más rápida que la velocidá d'espardimientu, lo qu'en principiu paecería ser imposible. Propunxéronse diversos mecanismos pa tratar d'esplicar esti fenómenu. Unu de los modelos propón que delles proteínes podríen tener la capacidá d'acelerar la catálisis secuestrando'l sustratu y empobinándolo por aciu campos llétricos dipolares. Otru modelu propón un mecanismu d'[[efeutu túnel]] cuánticu, onde un protón o un electrón pueden formar un túnel al traviés de barreres d'activación, anque esiste ciertu discutiniu en cuanto al efeuto túnel que pueda xenerar un protón.<ref>{{cita publicación|autor=Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G.|añu=2004|títulu=How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations|publicación=Science|volume=303|númberu=5655|páxines=186–95|pmid=14716003 |doi=10.1126/science.1088172}}</ref><ref>
{{cita publicación|autor=Olsson M. H., Siegbahn P. Y., Warshel A.|añu=2004|títulu=Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase|publicación =J. Am. Chem. Soc.|volume=126|númberu=9|páxines=2820–8|pmid=14995199 |doi=10.1021/ja037233l}}</ref> L'efeutu túnel mediáu por protones foi reparáu en [[triptamina]].<ref>{{cita publicación|autor=Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. Y., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.|añu=2006|títulu=Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling|publicación=Science| volume=312|númberu=5771|páxines=237–41|pmid=16614214|doi=10.1126/science.1126002}}</ref> Esto suxer que la catálisis enzimática podría ser definida más esautamente como una "barrera", en llugar de como fai'l modelu tradicional, onde'l sustratu rique a la enzima p'algamar una barrera enerxética más baxa.

== Inhibición ==
{{AP|Inhibidor enzimáticu}}
[[Ficheru:Competitive inhibition es.svg|thumb|400px|Los inhibidores competitivos xúnense reversiblemente a la enzima, evitando la unión del sustratu. Per otru llau, la unión del sustratu evita la unión del inhibidor. Con éses sustratu y inhibidor compiten pola enzima.]]
[[Ficheru:Enzyme inhibition schemes-es - esquemas de inhibicion enzimatica.png|thumb|400px|Tipos de inhibición según la clasificación introducida por [[W. W. Cleland]].<ref>{{cita publicación|autor=Cleland, W.W.|añu=1963|títulu=The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory|pub-periódica=Biochim. Biophys. Acta|volumen=67|páxina=173–87}}</ref>]]

Los inhibidores son molécules que regulen l'actividá enzimática, tornando la so actividá. A les traces, pueden clasificase en '''reversibles''' y '''irreversibles'''. Les irreversibles xúnense covalentemente a la enzima ensin posibilidá de revertir el cambéu, siendo útiles en [[farmacoloxía]]. Dalgunos de los fármacos qu'actúen d'esta miente son la [[eflornitina]], utilizada pa tratar la [[tripanosomiasis africana]],<ref name=Poulin>Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090124095637/http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 |date=2009-01-24 }} J Biol Chem. 5 de xineru de 1992;267(1):150–8. PMID 1730582</ref> la [[penicilina]] y l'[[aspirina]].

Les reversibles xunir de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificase de la mesma, según la forma en qu'intervienen na reaición, en '''competitives''', '''acompetitivas''' y '''mistes'''. Davezu, pola so amplia presencia n'ensame de procesos, fálase tamién de '''inhibición non competitiva''', qu'en realidá nun ye más qu'una variante de la yá mentada inhibición mista. Sicasí, poles sos carauterístiques suelse presentar como opuesta a la competitiva, cola que ye comparada frecuentemente.
* Na '''[[inhibidor competitivu|inhibición competitiva]]''', el sustratu y el inhibidor non pueden xunise a la mesma enzima coles mesmes, como s'amuesa na figura de la derecha.<ref>{{cita publicación |autor=Price, NC. |añu=1979 |títulu=What is meant by 'competitive inhibition'? |publicación=Trends in Biochemical Sciences |volume=4|páxines=pN272}}</ref> Esto xeneralmente asocede cuando'l inhibidor tien afinidá pol [[sitiu activu]] d'una enzima nel cual tamién xunir el sustratu; el sustratu y el inhibidor ''compiten'' pal accesu al sitiu activu de la enzima. Por casu, el [[metotrexato]] ye un inhibidor competitivu de la enzima [[dihidrofolato reductasa]], que cataliza l'amenorgamientu de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La semeyanza ente les estructures del [[acedu fólico]] y el metotrexato dexa que s'estableza una inhibición de tipu competitivu. Esti tipu de inhibición puede superase con concentraciones abondo altes del sustratu, esto ye, dexando fora de competición al inhibidor. Na inhibición competitiva la velocidá máxima de la reaición nun varia, pero precisen concentraciones más elevaes de sustratu p'algamar una determinada velocidá, amontándose asina la K<sub>m</sub> aparente.
* Na '''[[inhibición acompetitiva]]''' el inhibidor nun puede xunise a la enzima llibre, sinón namái al complexu enzima-sustratu (ES). Una vegada formáu'l complexu col inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Esti tipu de inhibición ye pocu común, pero puede dase n'enzimes multiméticas.
* La '''[[inhibición non competitiva]]''' ye una forma de inhibición mista onde la unión del inhibidor cola enzima amenorga la so [[actividá enzimática|actividá]] pero nun afecta la unión col sustratu. Como resultancia, el grau de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor, independientemente de la concentración de sustratu, colo que varia'l valor de la V<sub>max</sub> aparente. Sicasí, como'l sustratu entá puede xunise a la enzima, el valor de K<sub>m</sub> nun varia.
* Na '''[[inhibición mista]]''', el inhibidor puede xunise a la enzima coles mesmes que'l sustratu. Sicasí, la unión del inhibidor afecta la unión del sustratu, y viceversa. Esti tipu de inhibición puede amenorgase, pero nun superar al aumentar les concentraciones del sustratu. Anque ye posible que los inhibidores de tipu mistu xunir nel sitiu activu, esti tipu de inhibición resulta xeneralmente d'un [[regulación alostérica|efeutu alostérico]] onde'l inhibidor xunir a otru sitiu que nun ye'l sitiu activu de la enzima. La unión del inhibidor col sitiu alostérico camuda la conformanza (esto ye, la [[Estructura terciaria de les proteínes|estructura terciaria]]) de la enzima de cuenta que l'afinidá del sustratu pol sitiu activu amenórgase.

[[Ficheru:Methotrexate and folic acid compared.png|thumb|400px|right|La coenzima [[acedu fólico]] (esquierda) y el fármacu anti-canceríxenu [[metotrexato]] (derecha) son bien similares n'estructura. Como resultancia, el metotrexato ye un inhibidor competitivu de munches enzimes qu'utilicen folato.]]

En munchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte d'un mecanismu de realimentación. Si una enzima produz una sustancia en demasiada cantidá nel organismu, esta mesma sustancia podría actuar como un inhibidor de la enzima al entamu de la ruta que la produz, deteniendo asina dicha producción cuando haya una cantidá abonda de la sustancia en cuestión. Este sería una forma de [[realimentación negativa]]. Les enzimes que s'atopen suxetes a esti tipu de regulación suelen ser multiméricas y tener sitios alostéricos onde se xunen sustancies reguladores. Les gráfiques que representen la velocidá de la reaición frente a la concentración de sustratu d'estes enzimes nun son hipérboles, sinón sigmoidales (forma de S).

;Usos de los inhibidores
Por cuenta de que los inhibidores modulan la función de les enzimes, suelen ser utilizaos como fármacos. Un típicu exemplu d'un inhibidor que ye utilizáu como fármacu ye l'[[aspirina]], que inhibe les enzimes [[COX-1]] y [[COX-2]] implicaes na síntesis d'un intermediariu inflamatorio, les [[prostaglandinas]], colo que suprime asina los efeutos derivaos, el [[dolor]] y la [[inflamación]]. Sicasí, otros inhibidores enzimáticos actúen como [[venenu|venenos]]. Por casu, el [[cianuru]] ye un inhibidor irreversible que se xune a los átomos de [[fierro]] y [[cobre]] nel sitiu activu de la [[citocromo c oxidasa]] de célules [[animal|animales]] (les [[planta|plantes]] son resistentes al cianuru), bloquiando asina la [[respiración celular]].<ref>{{cita publicación|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|autor=Yoshikawa S and Caughey WS.|fecha=15 de mayu de 1990|volume=265|númberu=14|títulu=Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c aferruñara. Implications regarding oxygen reduction|publicación=J Biol Chem.|páxines=7945–58|pmid=2159465|archiveurl=https://web.archive.org/web/20080925034139/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|archivedate=2008-09-25|fechaaccesu=2015-11-17}}</ref>

== Función biolóxica ==
Les enzimes presenten una amplia variedá de funciones nos organismos vivos. Son indispensables na [[transducción de señales]] y en procesos de regulación, de normal per mediu de [[quinasa|quinases]] y [[fosfatasa|fosfatases]].<ref>{{cita publicación |autor=Hunter T.|añu=1995|títulu=Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling|publicación=Cell.|volume=80 |númberu=2|páxines=225–36|pmid=7834742|doi=10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref> Tamién son capaces de producir movimientu, como ye'l casu de la [[miosina]] al [[hidrólisis|hidrolizar]] [[Adenosín trifosfato|ATP]] pa xenerar la [[contraición muscular]] o'l movimientu de visícules per mediu del [[citoesqueleto]].<ref>{{cita publicación |autor=Berg JS, Powell BC, Cheney RE |títulu=A millennial myosin census |publicación=Mol. Biol. Cell |volume=12 |númberu=4 |páxines=780–94 |fecha=1 d'abril de 2001 |pmid=11294886 |pmc=32266 |url=http://www.molbiolcell.org/cgi/content/full/12/4/780}}</ref> Otru tipu d'[[ATPasa|ATPases]] na [[membrana celular]] son les [[bomba de sodiu potasiu|bombes d'iones]] implicaes en procesos de [[tresporte activu]]. Amás, les enzimes tamién tán implicaes en funciones muncho más exótiques, como la producción de [[lluz]] pola [[luciferasa]] nes [[luciérnaga|luciérnagues]].<ref>{{cita publicación |autor=Meighen EA |títulu=Molecular biology of bacterial bioluminescence |publicación=Microbiol. Rev. |volume=55 |númberu=1 |páxines=123–42 |fecha=1 de marzu de 1991 |pmid=2030669 |pmc=372803 |url=http://mmbr.asm.org/cgi/reprint/55/1/123?view=long&pmid=2030669}}</ref> Los [[virus]] tamién pueden contener enzimes implicaes na infeición celular, como ye'l casu de la [[integrasa]] del virus [[HIV]] y de la [[transcriptasa inversa]], o na lliberación viral, como la [[neuraminidasa]] del virus de la [[gripe]].

Una importante función de les enzimes ye la que presenten nel [[sistema dixestivu]] de los animales. Enzimes tales como les [[amilasa|amilases]] y les [[proteasa|proteases]] son capaces de degradar molécules grandes ([[almidón]] o [[proteína|proteínes]], respeutivamente) n'otres más pequeñes, de forma que puedan ser absorbíes nel [[intestín]]. Les molécules d'almidón, por casu, que son demasiáu grandes pa ser absorbíes, son degradaes por diverses enzimes a molécules más pequeñes como la [[maltosa]], y finalmente a [[glucosa]], que sí puede ser absorbida al traviés de les célules del intestín. Distintes enzimes dixestives son capaces de degradar distintos tipos d'alimentos. Los [[rumiante]]s que tienen una dieta [[herbívora]], tienen nos sos intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la [[celulasa]], capaz de degradar la [[celulosa]] presente na [[paré celular]] de les [[plantes]].<ref>{{cita publicación |autor=Mackie RI, White BA |títulu=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |publicación=J. Dairy Sci. |volume=73 |númberu=10 |páxines=2971–95 |fecha=1 d'ochobre de 1990 |pmid=2178174 |url=http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971}}</ref>

Delles enzimes pueden actuar conxuntamente nun orde específicu, creando asina una [[ruta metabólica]]. Nuna ruta metabólica, una enzima toma como sustratu el productu d'otra enzima. Tres la reaición catalítica, el productu tresferir a la siguiente enzima y asina socesivamente. N'ocasiones, esiste más d'una enzima capaz de catalizar la mesma reaición en paralelu, lo que dexa establecer una regulación más sofisticada: por casu, nel casu en qu'una enzima presenta una actividá constitutiva pero con una baxa constante d'actividá y una segunda enzima que la so actividá ye inducible, pero presenta una mayor constante d'actividá.

Les enzimes determinen los pasos que siguen estes rutes metabóliques. Ensin les enzimes, el metabolismu nun se produciría al traviés de los mesmos pasos, nin sería lo suficientemente rápido p'atender les necesidaes de la célula. Ello ye que una ruta metabólica como la [[glucólisis]] nun podría esistir ensin enzimes. La [[glucosa]], por casu, puede reaccionar direutamente col ATP de forma que quede fosforilada n'unu o más carbonos. N'ausencia d'enzimes, esta reaición produciríase tan amodo que sería insignificante. Sicasí, si añade la enzima [[hexoquinasa]] que fosforila el carbonu 6 de la glucosa y mídese la concentración del amiestu nun curtiu espaciu de tiempu podrá atopase namái [[glucosa-6-fosfatu]] a niveles significativos. Poro, les redes de rutes metabóliques dientro de la célula dependen del conxuntu d'enzimes funcionales que presenten.

== Control de l'actividá ==
L'actividá enzimática pue ser controlada na célula principalmente d'estos cinco formes:
* '''Producción de la enzima''' (a nivel de la [[Trescripción xenética|trescripción]] o la [[Traducción (xenética)|traducción]]): la síntesis d'una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinaos estímulos recibíos pola célula. Esta forma de regulación xénica denominar inducción y inhibición enzimática. Por casu, les [[bacteria|bacteries]] podríen adquirir [[resistencia a antibióticos]] como la [[penicilina]] gracies a la inducción d'unes enzimes llamaes [[beta-lactamasa]]s, que hidrolizan l'[[beta-lactama|anillo beta-lactámico]] de la molécula de penicilina. Otru exemplu, son les enzimes presentes nel [[fégadu]] denominaes [[citocromo P450]] oxidasas, que son de vital importancia nel [[metabolismu de drogues]] y fármacos. La inducción o inhibición d'estes enzimes puede dar llugar a l'apaición d'[[interaición farmacolóxica|interaiciones farmacolóxiques]].
* '''Compartimentalización de la enzima''': les enzimes pueden alcontrase en distintos compartimientos celulares, de cuenta que puedan tener llugar distintos rutes metabóliques de forma independiente. Por casu, los [[ácidos grasos]] son sintetizaos por un conxuntu d'enzimes alcontraes nel [[citosol]], nel [[retículo endoplasmático]] y nel [[aparatu de Golgi]], y darréu, dichos acedos grasos son utilizaos por otru conxuntu d'enzimes distintes como fonte enerxética na [[mitocondria]], al traviés de la [[β-oxidación]].<ref>{{cita publicación |autor=Faergeman NJ, Knudsen J |títulu=Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling |publicación=Biochem. J. |volume=323 |númberu=Pt 1 |páxines=1–12 |añu=1997 |mes=abril |pmid=9173866 |pmc=1218279 |url=http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm}}</ref>
* '''[[Inhibidor enzimáticu|Inhibidores]] y activadores enzimáticos''': les enzimes pueden ser activaes o tornaes por ciertes molécules. Por casu, el productu final d'una ruta metabólica suel actuar como inhibidor de dalguna de les enzimes implicaes nes primeres reaiciones de la ruta, estableciendo asina una [[realimentación negativa]] que regula la cantidá de productu final llográu per esa ruta. Esti mecanismu de realimentación negativa dexa afaer efeutivamente la velocidá de síntesis de los metabolitos entemedios cola demanda de la célula, y dexa distribuyir económicamente materiales y enerxía pa evitar escesu o escasez de los productos finales. Esti control enzimáticu dexa caltener un [[Homeostasis|ambiente relativamente estable]] nel interior de los organismos vivos.
* '''[[Cambéu postraduccional]] d'enzimes''': les enzimes pueden sufrir diversos cambeos postraduccionales como la [[fosforilación]], la [[miristoilación]] y la [[glicosilación]]. Por casu, na respuesta a [[insulina]], produzse la fosforilación d'ensame d'enzimes, como la de la [[glucóxenu sintasa]], qu'ayuda nel control de la síntesis o degradación del [[glucóxenu]] y dexa a la célula responder a les variaciones de los niveles d'[[azucre]] en [[sangre]].<ref>{{cita publicación |url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175 |autor=Doble B. W., Woodgett J. R. |añu=2003|mes=abril|títulu=GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase|publicación=J. Cell. Sci.|volume=116 |páxines=1175–86 |pmid=12615961 |doi=10.1242/jcs.00384 |númberu=Pt 7}}</ref> Otru exemplu de cambéu postraduccional ye la degradación de la cadena polipeptídica. La [[quimiotripsina]], una [[proteasa]] dixestiva, ye sintetizada nuna forma inactiva, [[quimiotripsinógeno]], nel [[páncrees]] y tresportada nesti estáu hasta'l [[estómagu]], onde va ser activada. D'esta miente evítase que la enzima dixera'l páncrees y los demás texíos polos que pasa enantes de llegar al estómagu. Esti tipu de precursor inactivu d'una enzima ye denomináu [[zimógeno]].
* '''Activación dependiente del ambiente''': delles enzimes pueden ser activaes cuando pasen d'un ambiente con unes condiciones a otru con condiciones distintes, como pue ser el pasu del ambiente reductor del [[citoplasma]] al ambiente oxidativo del [[periplasma]], el pasu d'un ambiente con eleváu [[pH]] a otru con baxu pH, etc. Por casu, la [[hemaglutinina]] del virus de la [[gripe]] ye activada por aciu un cambéu conformacional que se produz cuando'l pH del mediu ye abondo acedu, lo cual asocede cuando'l virus entra nel interior de la célula al traviés d'un [[lisosoma]].<ref>{{cita publicación|doi=10.1016/0092-8674(93)90260-W|autor=Carr C. M., Kim P. S. |añu=2003|mes=abril|títulu=A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|publicación=Cell|volume=73|páxines=823–32|pmid=8500173|númberu=4}}</ref>

== Implicaciones n'enfermedaes ==
[[Ficheru:Phenylalanine hydroxylase brighter.jpg|thumb|200px|[[Estructura terciaria de les proteínes|Estructura tridimensional]] de la enzima [[fenilalanina hidroxilasa]] (1KW0).]]
Por cuenta de que ye necesariu un fuerte control de l'actividá enzimática pa la [[homeostasis]], cualquier fallu nel funcionamientu (mutación, medría o amenorgamientu de la espresión o deleción) d'una única enzima crítica puede conducir al desenvolvimientu d'una [[enfermedá xenética]]. La importancia de les enzimes poner de manifiestu nel fechu de qu'una enfermedá letal pue ser causada pol mal funcionamientu d'un únicu tipu d'enzima de tolos miles de tipos qu'esisten nel nuesu cuerpu.

Un exemplu d'esto ye'l tipu más común de [[fenilcetonuria]]. Nesta enfermedá xenética produzse una mutación d'un únicu [[aminoácidu]] na [[fenilalanina hidroxilasa]], una enzima que cataliza la primer reaición de la ruta de degradación de la [[fenilalanina]] y de compuestos rellacionaos. Al ser esta enzima inactiva, atrópense una serie de productos que terminen dando llugar a l'apaición de [[retardo mental]] si nun se recibe tratamientu.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease]. Consultáu'l 4 d'abril de 2007.</ref>

Otru exemplu ye cuando se produz una mutación nos xenes de la llinia xerminal que codifican les enzimes implicaes na [[arreglu del ADN]]. Nesti casu, al nun reparase afechiscamente l'ADN de les célules, atrópense mutaciones que suelen derivar nel desenvolvimientu de diversos tipos de cáncer hereditarios, como la [[xerodermia pigmentosa]].

== Clasificación y nomenclatura d'enzimes ==
El nome d'una enzima suel derivase del sustratu o de la reaición química que cataliza, cola pallabra terminada en '''''-rusti'''''. Por casu, [[lactasa]] provién del so sustratu [[lactosa]]; [[alcohol deshidrogenasa]] provién de la reaición que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el [[alcohol]]; [[ADN polimerasa]] provién tamién de la reaición que cataliza que consiste en polimerizar el [[ADN]].

La [[Unión Internacional de Bioquímica y Bioloxía Molecular]] desenvolvió una nomenclatura pa identificar a les enzimes basada nos denominaos '''[[Númberos EC]]'''. D'esta miente, cada enzima queda rexistrada por una secuencia de cuatro números precedíos poles lletres "EC". El primer númberu clasifica a la enzima según el so mecanismu d'aición. De siguío indíquense los seis grandes clases d'enzimes esistentes na actualidá:
* '''EC1 [[Oxidorreductasa|Oxidorreductases]]''': catalizan reaiciones de oxidorreducción o [[redox]]. Precisen la collaboración de les [[coenzima|coenzimes]] de oxidorreducción ([[nicotinamida adenina dinucleótido|NAD]]<sup>+</sup>, [[NADP]]<sup>+</sup>, [[Flavín adenín dinucleótido|FAD]]) qu'acepten o dexen los [[electrones]] correspondientes. Tres l'aición catalítica, estes coenzimes queden modificaes nel so grau d'oxidación, polo que tienen de ser reciclaes enantes de volver efeutuar una nueva reaición catalítica. ''Exemplos:'' [[deshidrogenasa|deshidrogenases]], [[peroxidasa|peroxidases]].
* '''EC2 [[Transferasa|Transferases]]''': tresfieren [[grupu funcional|grupos activos]] (llograos de la rotura de ciertes molécules) a otres sustancies receptores. Suelen actuar en procesos de interconversión de [[monosacáridu|monosacáridos]], [[aminoácidu|aminoácidos]], etc. ''Exemplos:'' [[transaminasa|transaminases]], [[quinasa|quinases]].
* '''EC3 [[Hidrolasa|Hidrolases]]''': catalizan reaiciones de [[hidrólisis]] col consiguiente llogru de [[monómeros]] a partir de [[polímeru|polímeros]]. Actúen na dixestión de los alimentos, primeramente a otres fases de la so degradación. La pallabra ''hidrólisis'' derivar de ''hidro'' → 'agua' y ''lisis'' → 'disolución'. ''Exemplos:'' [[glucosidasa|glucosidases]], [[lipasa|lipases]], [[esterasa|esterases]].
* '''EC4 [[Liasa|Liases]]''': catalizan reaiciones nes que s'esanicien grupos H<sub>2</sub>O, CO<sub>2</sub> y NH<sub>3</sub> pa formar un doble enllaz o añader a un doble enllaz. ''Exemplos:'' [[descarboxilasa|descarboxilases]], [[liasa|liases]].
* '''EC5 [[Isomerasa|Isomerases]]''': actúen sobre determinaes molécules llogrando o camudando d'elles les sos [[isómeros]] funcionales o de posición, esto ye, catalizan la racemización y cambeos de posición d'un grupu en determinada molécula llogrando formes isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. ''Exemplu:'' [[epimerasa|epimerases]] (mutasa).
* '''EC6 [[Ligasa|Ligases]]''': catalizan la degradación o síntesis de los enllaces denominaos "fuertes" por aciu l'acoplamientu a molécules d'altu valor enerxéticu como'l [[Adenosín trifosfato|ATP]]. ''Exemplos:'' [[sintetasa|sintetases]], [[carboxilasa|carboxilases]].

== Aplicaciones industriales ==
Les enzimes son utilizaes na [[industria químico]], y n'otros tipos d'industria, onde se riquir l'usu de catalizadores bien especializaos. Sicasí, les enzimes tán llindaes tantu pol númberu de reaiciones que pueden llevar a cabu como pola so ausencia d'estabilidá en [[solvente orgánicu|solventes orgánicos]] y altes [[temperatura|temperatures]]. Por ello, la [[inxeniería de proteínes]] convirtióse nun área d'investigación bien activa onde s'intenten crear enzimes con propiedaes nueves, bien por aciu diseñu racional, bien por aciu evolución ''in vitro''.<ref>{{cita publicación|autor=Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P.|añu=2005|títulu=Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|publicación=J Nanosci Nanotechnol.|volume=5|númberu=11|páxines=1759–1767|pmid=16433409|doi=10.1166/jnn.2005.441}}</ref><ref>{{cita publicación|autor=Hult K, Berglund P.|añu=2003|títulu=Engineered enzymes for improved organic synthesis|publicación=Curr Opin Biotechnol.|volume=14|númberu=4|páxines=395–400|pmid=12943848|doi=10.1016/S0958-1669(03)00095-8}}</ref> Estos esfuercios empezaron a tener dellos ésitos, llográndose delles enzimes que catalizan reaiciones non esistentes na naturaleza.<ref>{{cita publicación |autor=Jiang L, Althoff EA, Clemente FR |títulu=De novo computational design of retro-aldol enzymes |publicación=Science (revista) |volume=319 |númberu=5868 |páxines=1387–91 |añu=2008 |mes=marzu |pmid=18323453 |doi=10.1126/science.1152692 |last12=Houk |first12=KN |last13=Stoddard |first13=BL |last14=Baker |first14=D}}</ref>

De siguío amuésase una tabla con diverses aplicaciones industriales de les enzimes:

{| {{tablaguapa}}
|- style="text-align:center;"
| style="width:24%; "| '''Aplicación'''
| style="width:38%; "| '''Enzimes utilizaes'''
| style="width:38%; "| '''Usos'''
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Procesáu y caltenimientu de los alimentos Procesáu d'alimentos]]''' [[Ficheru:Amylose.svg|thumb|center|180px| La amilasa cataliza la degradación del almidón n'azucres senciellos.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amilasa|Amilases]] de [[fungos]] y [[plantes]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Producción d'azucres dende'l [[almidón]], como por casu na producción de [[xarabe de maíz]].<ref>{{cita publicación |autor=Guzmán-Maldonado H, Pared-López O |títulu=Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review |publicación=Critical reviews in food science and nutrition |volume=35 |númberu=5 |páxines=373–403 |añu=1995 |mes=setiembre |pmid=8573280 |doi=10.1080/10408399509527706}}</ref> Na cocción al fornu, cataliza el frayatu del almidón de la [[farina]] n'azucre. La [[fermentadura]] del azucre llevada a cabu por [[lleldu|lleldos]] produz el [[dióxidu de carbonu]] que fai "xubir" la masa.
|-
| [[Proteasa|Proteases]]
| Los fabricantes de [[galleta|galletes]] utilizar p'amenorgar la cantidá de proteínes na farina.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Alimentos pa ñácaros]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Tripsina]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Pa pre-dixerir l'alimentu empobinao a [[ñácaru|ñácaros]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="7"| '''[[Ellaboración de cerveza]]''' [[Ficheru:Sjb whiskey malt.jpg|thumb|center|180px|[[Cebada]] granada utilizada pa la ellaboración de malta.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Les enzimes de la cebada son lliberaes mientres la fase de molíu na ellaboración de la [[cerveza]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Les enzimes lliberaes degraden l'almidón y les proteínes pa xenerar azucres senciellos, [[aminoácidos]] y péptidos que son usaos polos lleldos nel procesu de fermentadura.
|-
| Enzimes de cebada producíes a nivel industrial
| Llargamente usaes na ellaboración de cerveza pa sustituyir les enzimes naturales de la cebada.
|-
| Amilasa, glucanasa y proteasas
| Dixeren polisacáridos y proteínes na [[malta]].
|-
| Betaglucanasas y arabinoxilanasas
| Ameyoren la filtración del mostiu y la cerveza.
|-
| Amiloglucosidasas y pululanasas
| Producción de cerveza baxo en caloríes y axuste de la capacidá de fermentadura.
|-
| Proteasas
| Esanicien la turbidez producida mientres l'almacenamientu de la cerveza.
|-
| Acetolactatodecarboxilasa (ALDC)
| Amonta la eficiencia de la fermentadura por aciu l'amenorgamientu de la formación de [[diacetilo]].<ref>{{cita publicación |autor=Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D |títulu=Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling |publicación=Biotechnology progress |volume=16 |númberu=6 |páxines=958–65 |añu=2000 |pmid=11101321 |doi=10.1021/bp000128k}}</ref>
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Zumo|Zumo de frutes]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Celulasas, pectinasas
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Esclariáu de zusmios de frutos.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Lácteo|Industria láctea]]''' [[Ficheru:Roquefort cheese.jpg|thumb|center|180px|Quesu de Roquefort.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Renina]], deriváu del estómagu d'animales [[rumiante]]s nuevos (como tenrales y oveyes).
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Producción de [[quesu]], usada pa hidrolizar proteínes.
|-
| Enzimes producíes por bacteries
| Anguaño, cada vegada más usaes na industria láctea.
|-
| [[Lipasa|Lipases]]
| Introducir mientres el procesu de producción del [[quesu Roquefort]] pa favorecer la maduración.
|-
| Lactasas
| Frayatu de la [[lactosa]] en [[glucosa]] y [[galactosa]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Dixestión de carne]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Papaína]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Allandiadura de la carne utilizada pa cocinar.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Almidón|Industria del almidón]]'''[[Ficheru:Alpha-D-Glucopyranose.svg|90px|thumb|center|Glucosa.]][[Ficheru:Alpha-D-Fructofuranose.svg|90px|thumb|center|Fructosa.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Conversión del [[almidón]] en [[glucosa]] y diversos [[Azucre invertíu|azucres invertíos]].
|-
| Glucosa isomerasa
| Conversión de [[glucosa]] en [[fructosa]] mientres la producción de [[xarabe de maíz]] partiendo de sustancies riques n'almidón. Estos xarabes potencien les propiedaes edulcorantes y amenorguen les caloríes meyor que la [[sacarosa]] y calteniendo el mesmu nivel de dulzor.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Papel|Industria del papel]]'''[[Ficheru:InternationalPaper6413.jpg|160px|thumb|center|Una fábrica de papel en [[Carolina del Sur]].]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amilasa|Amilases]], [[xilanasa|xilanases]], [[celulasa|celulases]] y [[ligninasa|ligninases]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Degradación del [[almidón]] p'amenorgar el so [[mafa]], añadiendo [[aprestu]]. Les xilanasas amenorguen l'ablanquiador necesariu pa la decoloración; les celulasas alisen les fibres, favorecen el drenaxe d'agua y promueven la eliminación de tintes; les lipasas amenorguen la escuridá y les ligninasas esanicien la lignina p'allandiar el papel.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Biofuel|Industria del biofuel]]'''[[Ficheru:Cellulose-Ibeta-from-xtal-2002-3D-balls.png|220px|thumb|center|Celulosa en 3D.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Celulasa|Celulases]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Utilizaes pa degradar la [[celulosa]] n'azucres que puedan ser lleldaos.
|-
| [[Ligninasa|Ligninases]]
| Utilizada pa esaniciar residuos de [[lignina]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Deterxentes biolóxicos]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Principalmente [[proteasa|proteases]], producíes de forma estracelular por [[bacteries]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Utilizaes p'ayudar na eliminación de tintes proteicos de la ropa nes condiciones de prelavado y nes aplicaciones direutes de deterxente líquidu.
|-
| [[Amilasa|Amilases]]
| [[Deterxente]]s de llavadores pa esaniciar residuos resistentes d'almidón.
|-
| [[Lipasa|Lipases]]
| Utilizaes pa facilitar la eliminación de tintes grasos y oleosos.
|-
| [[Celulasa|Celulases]]
| Utilizaes en [[suavizante]]s biolóxicos.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Lentes de contautu Llimpiadores de lentes de contautu]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Proteasas]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Pa esaniciar restos proteicos de les [[lentes de contautu]] y asina prevenir infeiciones.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Hule|Industria del hule]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Catalasa]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Pa xenerar [[osíxenu]] dende'l [[peróxidu]], y asina convertir el [[látex]] en [[hule]] esplumosu.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Fotografia|Industria fotográfico]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Proteasa]] (ficina)
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Eslleir la [[gelatina]] de les [[Película fotográfica|películes fotográfiques]] usaes, dexando asina la recuperación del so conteníu en [[plata]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Bioloxía molecular]]''' [[Ficheru:DNA123 rotated.png|180px|thumb|center|ADN de doble héliz.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Enzimes de restricción]], [[ADN ligasa]] y [[polimerasa|polimerases]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Utilizaes pa manipoliar el [[ADN]] por aciu [[inxeniería xenética]]. De gran importancia en [[farmacoloxía]], [[agricultura]], [[medicina]] y [[criminalística]]. Esenciales pa dixestión de restricción y pa la [[reaición en cadena de la polimerasa]].
|}

== Ver tamién ==
* [[Extremoenzima]]
* [[Cinética enzimática]]
* [[Inhibidor enzimáticu]]
* [[Analís cuantitativu enzimáticu]]
* [[Catálisis enzimática]]
* [[Enzima de restricción]]
* [[Númberu EC]]

== Referencies ==
{{llistaref|2}}

== Llectures complementaries ==
{| cellspacing="0" cellpadding="0" class="" style="background:transparent; width:95%;" |
|-
| width="50%" align="left" valign="top" |
'''Etimoloxía y hestoria'''
* [http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge, edited by Athel Cornish-Bowden and published by Universitat de València (1997): ISBN 84-370-3328-4] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20101213084345/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm |date=2010-12-13 }}, Historia del entamu de la enzimoloxía.
* [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html Williams, Henry Smith, 1863-1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences], Llibru de testu del sigo XIX.
* Kleyn, J. and Hough J. The Microbiology of Brewing. ''Annual Review of Microbiology'' (1971) Vol. 25: 583-608

'''Estructura y mecanismos de les enzimes'''
* Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 ISBN 0-7167-3268-8
* Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
* Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5
* M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- ''<cite>Molekuliarnaya Biologia</cite>'', (1972), 431-439 (en rusu, sumariu n'inglés)
* Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. ISBN 0-471-18440-3

'''Termodinámica'''
* [http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/BIOBK/BioBookEnzym.html Reactions and Enzymes] Chapter 10 of On-Line Biology Book at Estrella Mountain Community College.

| width="50%" align="left" valign="top" |
'''Cinética y inhibición'''
* Athel Cornish-Bowden, ''Fundamentals of Enzyme Kinetics''. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1.
* {{lang|en|Irwin H. Segel, ''Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems''. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7.
* John W. Baynes, ''Medical Biochemistry'', Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p. 57.}}

'''Función y control de les enzimes nes célules'''
* Price, N. and Stevens, L., Fundamentals of Enzymology: Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins Oxford University Press, (1999), ISBN 0-19-850229-X
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=gnd.chapter.86 Nutritional and Metabolic Diseases]

'''Convenciones p'asignar nomes a enzimes'''
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ Enzyme Nomenclature], Encamientos pa nomar enzimes del Comité pa la Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Bioloxía Molecular.

'''Aplicaciones industriales'''
* [http://www.mapsenzymes.com/History_of_Enzymes.asp History of industrial enzymes] Artículu n'inglés sobre la hestoria de les enzimes industriales, ente finales del sieglu XX y l'actualidá.
|}

== Enllaces esternos ==
* {{commonscat|Enzymes}}
* {{cita web |url=http://tutor.lscf.ucsb.edu/instdev/sears/biochemistry/tw-enz/tabs-enzymes-frames.htm |títulu=Estructura/Función d'enzimes: tutorial sobre la función y la estructura de les enzimes |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.maxanim.com/biochemistry/Enzyme%20Action%20and%20the%20Hydrolysis%20of%20Sucrose/Enzyme%20Action%20and%20the%20Hydrolysis%20of%20Sucrose |títulu=Animación Flash de McGraw-Hill sobre l'aición enzimática y la hidrólisis de la sacarosa |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp |títulu=''Enzyme spotlight''. Destacáu mensual d'una enzima escoyida nel Institutu Européu de Bioinformática |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.biiuk.com |títulu=''UK biotech and pharmaceutical industry''. El ''Biosystems Informatics Institute'' (Bii) ye una iniciativa del gobiernu británicu pa fomentar la investigación y desenvolvimientu en collaboración cola industria de bioteunoloxía y farmacéutica del RU |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.amfep.org |títulu=AMFEP: Asociación de Fabricantes y Creadores de formulaciones de productos enzimáticos |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.brenda-enzymes.org |títulu=BRENDA: escoyeta refecha d'información y referencies sobre toles enzimes conocíes (accesu de pagu pa usu comercial) |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ |títulu=Base de datos d'estructures d'enzimes. Enllaces a datos conocíos sobre la estructura 3D d'enzimes en ''[[Protein Data Bank]]'' |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://us.expasy.org/enzyme/ |títulu=ExPASy enzyme: escoyeta d'enllaces sobre secuencies [[Swiss-Prot]], según bibliografía rellacionada |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.genome.jp/kegg/ |títulu=KEGG: ''Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes''. Información gráfica y en manera hipertestu sobre rutes bioquímiques y enzimes |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie |títulu=MACiE: escoyeta sobre mecanismos de reaición de les enzimes |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://www.vega.org.uk/video/programme/19 |títulu=19 ''Face-to-Face Interview with Sir John Cornforth who was awarded a Nobel Prize for work on stereochemistry of enzyme-catalyzed reactions''. Videu gratuitu del ''Vega Science Trust'' |fechaaccesu=6 d'abril de 2010 }}
* {{cita web |url=http://metacyc.org/ |títulu=MetaCyc: escoyeta sobre enzimes y rutes metabóliques |fechaaccesu=9 d'abril de 2010 }}

{{Tradubot|Enzima}}

{{control d'autoridaes}}
[[Categoría:Enzimes| ]]
[[Categoría:Catálisis]]